Кроме активного центра, многие ферменты имеют аллостериче-ские центры. При соединении с некоторыми веществами этих центров наступает изменение конформации ферментов, в том числе и активного центра (обычно эти изменения в конечном результате улучшают каталитическое влияние фермента или ускоряют освобождение его). Некоторые ферменты по строению являются однокомпонентными, то есть состоят только из белка (пепсин, трипсин, амилазы и др.); в формировании активного центра этих ферментов участвуют химические группировки. Но большинство ферментов — двухкомпонентные, и роль активного центра у них выполняют простетические группы; многие двухкомпонентные ферменты имеют в своем составе витамины, нуклеотиды, металлы и др.

Несмотря на сложное строение ферментов, каталитические функции их выполняют только небольшие участки молекулы (активные центры). Эти центры по строению представляют комплексы белковых функциональных групп, часто с участием коферментов и ионных кофакторов. Имеется предположение, что активные центры образуются при сближении (индуцированном контакте) фермента с молекулой субстрата.

Все ферменты белковой природы. Но одни из них действуют без каких-либо дополнительных агентов, а другие ведут себя как а по ферменты и становятся активными только после предварительного соединения с низкомолекулярными органическими веществами особого строения (коферменты); активность некоторых ферментов обусловлена наличием в их составе тех или иных ионов металлов (или других элементов), называемых ионными кофакторами. Установлено, что коферменты принимают прямое участие в процессах катализа путем переноса протонов, электролитов и определенных химических групп, но только в присутствии апоферменФа.

Коферменты термостабильны, посредством диализа легко отделяются от апофермента. Химическое строение коферментов очень различ

ное, но большинство их имеет отношение к витаминам и нуклеотидам. Механизм действия коферментов сложный и неодинаковый. Чаще всего они непосредственно взаимодействуют с субстратом, играя роль при этом промежуточных переносчиков (акцепторов и доноров) атомов водорода, электронов, а также химических группировок типа ацильных, фосфатных, аминных и т. п.

Соединения кофермента с субстратом активизируются, во-первых, потому, что они находятся на более высоком энергетическом уровне, и это создает благоприятные термодинамические предпосылки для нужных реакций; во-вторых, при таких соединениях электронная конфигурация молекулы субстрата (или отдельные части ее) изменяется таким образом, что это в кинетическом отношении благоприятствует нужным реакциям.

Специфичность влияния ферментов обусловлена особенностями апо-фермента. Количество коферментов значительно меньше, чем апофер-ментов, и их взаимодействия менее специфичны. Они катализируют разные реакции в зависимости от того, с какими апоферментами они находятся.

Механизмы ферментных реакций пока еще мало изучены, но имеющиеся данные позволяют создать гипотетические схемы этого процесса. Наиболее специфично их каталитическое влияние. Особенностью ферментов как катализаторов является узкая специфичность (участие в ограниченных биохимических процессах) и очень высокая активность, но только при относительно узком диапазоне температуры. Для этого требуется ничтожное количество катализатора, например, 1 часть амилазы разлагает 1 млн. частей крахмала (имеются и исключения из общего правила, например, пепсин расщепляет в секунду 17—18 пептидных связей).


⇐ вернуться к прочитанному | | перейти на следующую страницу ⇒

Мы благодарны автору и издательствам, которые не противодействует, а способствует образованию медицинских работников.
В случае нарушения авторских прав, пожалуйста, напиши нам и материалы будут незамедлительно удалены!